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初试科目考试大纲
科目代码:338
科目名称:生物化学
一、考试范围
(一)蛋白质化学
1.蛋白质氨基酸的结构及分类、氨基酸的理化性质及应用。
2.肽和肽键的结构及命名,重要的天然寡肽。
3.蛋白质的分子结构:白质一级结构:测定方法,蛋白质的构象和维持构象的作用力,N—末端、C—末端;蛋白质的二级结构:多肽链折叠的空间限制;肽键性质;肽平面;二面角;蛋白质的构象单元;蛋白质的三级结构:概念、特点、举例(肌红蛋白);蛋白质的超二级结构和结构域:概念、实例;蛋白质的四级结构:亚基的概念;四级结构的概念;举例(血红蛋白)。
4.蛋白质结构与功能的关系:一级结构的种属差异与分子进化(细胞色素C),一级结构的变异与分子病(镰刀型贫血症);RNase 的变性失活与复活;肌红蛋白与血红蛋白的氧合曲线。
5.蛋白质的重要性质:蛋白质的两性解离及等电点、电泳;蛋白质的胶体性质;蛋白质的沉淀反应-盐溶和盐析;有机溶剂沉淀;重金属盐沉淀;生物碱沉淀。蛋白质的变性与复性;蛋白质的紫外吸收与呈色反应。
6. 蛋白质的分离纯化与鉴定方法:蛋白质的分子量测定方法(沉降速度法、凝胶过滤法、SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳法);蛋白质的分离纯化方法。
(二)酶和辅酶
1.酶的一般概念,酶的催化特点,酶的专一性,酶的化学本质、酶的分类和命名。
2.酶的作用机理(酶的催化作用与分子活化能、中间产物学说、酶的活性部位和必需基因、酶的专一性机理、诱导契合学说、使酶具有高催化效率的因素、 胰凝乳蛋白酶的催化机理、酶原激活)。
3.影响酶促反应速度的因素,酶促反应速度的测量,酶浓度对酶作用的影响,底物浓度对酶作用的影响,米氏方程,米氏方程假设的条件,方程式的推导以及Km的意义和双倒数作图法,pH对酶作用的影响,温度对酶的作用的影响,激活剂对酶作用的影响。
4.抑制剂对酶作用的影响(不可逆抑制作用、可逆抑制作用、竞争性抑制作用和非竞争性抑制作用)。
5.酶活性调节(别构酶概念、结构特点、别构效应与效应剂、动力学特点和活性调节机理;同工酶;诱导酶;酶的共价修饰等)。
6.酶的活力测定、酶活力与酶反应速度;酶的活力单位;酶的比活力;酶的转换数(Kat)。
7.水溶性维生素构成的辅酶,辅酶的功能。了解脂溶性维生素的结构和功能及缺乏症。
(三)核酸化学
1.核酸的种类和分布、化学组成。
2.DNA的分子结构,碱基配对规则,多核苷酸链中脱氧核糖核苷酸残基的连接方式、排列顺序及表示方法。
3.DNA一级结构测定原理,Watson-Crick双螺旋模式的要点和稳定双螺旋结构的力,双螺旋结构的多态性。
4.tRNA的一级结构、二级结构和三级结构,mRNA、rRNA的结构特点。
5.核酸的理化性质及应用,核酸的变性、复性和分子杂交。
6. 核酸的分离纯化及测定方法
(四)生物氧化与氧化磷酸化
1.生物氧化概念、生物氧化的主要内容和特点、生物能学。
2.高能磷酸化合物类型,ATP在能量转换中的作用。
3.电子传递链(呼吸链)组成,排列顺序,电子传递机理,电子传递抑制剂。
4.底物磷酸化概念、氧化磷酸化概念、氧化磷酸化与电子传递的偶联、磷氧比。
5.氧化磷酸化的机理,化学渗透假说。
6. 氧化磷酸化的解偶联和抑制。
7. 线粒体穿梭系统。(磷酸甘油穿梭、苹果酸穿梭)
(五)糖类代谢
1.糖无氧氧化的概念、糖酵解的概念;糖酵解的化学历程和细胞定位;反应步骤;有关的酶和辅因子的作用机理;能量产生;糖酵解的化学计量与生物学意义;糖酵解的其它底物;丙酮酸的去路;糖酵解的调控。
2.糖有氧氧化概念;三羧酸循环:丙酮酸氧化为乙酰CoA、三羧酸循环概念、细胞定位、反应历程、有关的酶和辅因子、草酰乙酸的回补反应、化学计量和特点、三羧酸循环的调控;三羧酸循环的生物学意义。
3.磷酸戊糖途径生化历程:细胞定位;反应历程及特点;有关的酶和辅因子;磷酸戊糖途径的化学计量与生物学意义;磷酸戊糖途径的调控。
4. 糖异生概念,糖异生反应历程和细胞定位、生物学意义、乳酸循环。
5.蔗糖、淀粉和糖原的的生物合成。
6.蔗糖、淀粉和糖原的酶促降解。
(六)脂类代谢
1.脂肪的分解代谢(脂肪动员)、甘油代谢。
2.脂肪酸的氧化:脂肪酸的β-氧化概念、细胞定位、反应历程、调控、能量计算;奇数碳原子脂肪酸氧化、不饱和脂肪酸氧化;α-氧化和ω-氧化(概念及反应底物)。
3.乙醛酸循环概念、反应历程、细胞定位及两个关键的酶(异柠檬酸裂解酶和苹果酸合成酶),乙醛酸循环的生物学意义。
4.脂肪酸的生物合成:柠檬酸穿梭、乙酰辅酶A羧化酶、脂肪酸合酶、饱和脂肪酸的从头合成反应历程、细胞定位、调控;脂肪酸碳链的延长、脂肪酸碳链的去饱和(不饱和脂肪酸合成)
5.三酰甘油(脂肪)的生物合成:合成原料及酶;脂肪代谢的调节。
6. 酮体代谢:酮体概念、酮体合成、酮体分解、生物学意义(理解)。
7. 磷脂代谢和固醇代谢(了解)
(七)蛋白质的酶促降解和氨基酸代谢
1.蛋白质的酶促降解、蛋白水解酶。
2.氨基酸的分解与转化:脱氨基作用(氧化脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用)、非氧化脱氨基作用、脱酰胺基作用。
3.氨基酸分解产物的去向:碳架生成氨基酸(蛋白质)、生成糖、生成酮(脂肪)、彻底氧化分解;氨生成铵盐、核苷酸、氨基酸、尿素循环(2分子氮原子的来源、限速酶、细胞定位、反应历程)
4.脱羧基作用(直接脱羧基作用、羟化脱羧基作用)、概念。
5.氨的同化2个途径及其催化的酶。
6.氨基酸的生物合成,6个族的氨基酸种类、各族氨基酸合成的共同碳架及其来源。
(八)核苷酸代谢
1. 核酸酶促降解、核酶外切酶、核酶内切酶、内切兼外切核酸酶、限制性内切酶特性、粘性末端。(理解)
2. 核苷酸分解代谢:核苷酸降解、嘌呤的降解、嘧啶的降解。
3. 嘌呤环、嘧啶环各原子的来源;核糖核苷酸的合成特点(嘌呤核苷酸的生物合成、嘧啶核苷酸的生物合成);核苷二磷酸、核苷三磷酸的合成脱氧核苷酸的合成。
(九)代谢之间的联系
1.糖代谢与蛋白质代谢之间的联系
2.脂代谢与蛋白质代谢的相互联系
3.糖代谢与脂代谢的相互联系
4.核酸代谢与糖、脂肪、蛋白质代谢之间的联系(了解)
二、考试形式
闭卷。题型包括单项选择: 30题60分(每题2分);填空:10空20分(每空2分);名词解释: 10题30分(每题3分);回答问题: 4题20分(每题5分);论述题:2题20分(每题10分)。
三、参考书目
1.赵国芬、张红梅主编,生物化学,中国农业大学出版社第一版,2019.7
2.王镜岩,朱圣庚,徐长法主编.生物化学.第3版.北京:高等教育出版社,2002
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