天津中医药大学生物化学2026年考研大纲及参考书目

　　2026年硕士研究生入学初试

　　《生物化学》考试大纲

　　生物化学(科目代码：338)一科考试时须在招生单位(10063：天津中医药大学)提供的答题卡上作答，写在试卷上或答题纸上的答案均不计分。

　　该自命题科目不允许使用计算器。

　　第一部分：考试形式和试卷结构

　　一、考试时间与试卷满分

　　考试时间为180分钟，满分为150分。

　　二、答题方式

　　答题方式为闭卷、笔试。

　　三、试卷题型结构

　　1判断题：共60道小题(1−60)，每小题1分，计60分。

　　2单选题：共60道小题(61−120)，每小题1分，计60分。

　　3多选题：共30道小题(121−150)，每小题1分，计30分。

　　第二部分：考试大纲

　　要求考生理解和掌握相关课程基础知识和基本理论，能够运用基本原理和方法分析、判断和解决有关实际问题。

　　生物化学是研究生命的科学，主要研究生物体的分子结构与功能、物质代谢及其在生命活动中的作用，生物化学是高等医药院校重要的专业基础课。生物化学是研究生物体内化学分子与化学反应的基础生命科学，主要采用化学的原理与方法，从分子水平探讨生命现象的本质。

　　本大纲的主要内容，包括生物大分子的结构与功能，着重介绍蛋白质、酶、核酸的结构与功能;物质代谢、能量代谢，主要为糖、脂、蛋白质三大营养物质的代谢过程及其调节。

　　第一章 糖的化学

　　1、 糖的基本概念与组成。

　　2、 重要多糖的结构与功能。

　　3、 糖类药物研究与应用。

　　第二章 脂类的化学

　　1、脂类的概述、分类及生物学作用。

　　2、单脂的化学。

　　3、复合脂类的化学。

　　4、脂类的提取分离与分析。

　　5、脂类药物的研究与应用。

　　第三章 蛋白质的化学

　　1、蛋白质的元素组成及元素组成特点：蛋白质平均含氮量为16%。

　　2、蛋白质组成的基本单位——氨基酸：氨基酸的结构通式;氨基酸的分类;氨基酸的三字符号，一字符号，等电点;氨基酸的理化性质。

　　3、氨基酸的连接：肽键;肽;多肽链;N末端和C末端;多肽链的方向性;氨基酸残基，蛋白质。

　　4、重要的活性多肽：谷胱甘肽的结构与功能;多肽类激素和神经肽的结构与功能。

　　5、蛋白质的分子结构：1. 蛋白质的一级结构：定义、结构特点;2. 蛋白质的二级结构：定义;肽单元;二级结构的主要类型及结构特点;超二级结构及模体;3. 蛋白质的三级结构：定义、稳定力、结构域;4. 蛋白质的四级结构：定义、稳定力。

　　6、蛋白质的分类。

　　7、蛋白质结构与功能的关系：蛋白质一级结构与功能的关系;蛋白质空间结构与功能的关系。

　　8、蛋白质的理化性质：蛋白质的两性电离性质;蛋白质的胶体性质;蛋白质变性与复性;蛋白质的紫外吸收;蛋白质的呈色反应。

　　9、蛋白质分离纯化与结构分析。

　　第四章 核酸的化学

　　1、核苷酸是核酸的基本组成单位：碱基、核糖、脱氧核糖、核苷、脱氧核苷、核苷酸、脱氧核苷酸的结构。

　　2、核酸的一级结构：核苷酸的连接方式：3’, 5’-磷酸二酯键;核酸链的方向性;核酸一级结构的定义;一级结构的书写方式。

　　3、DNA的二级结构：B型DNA的结构特点;DNA二级结构的多样性。

　　4、DNA的超螺旋结构及其在染色质中的组装。

　　5、DNA的功能：DNA是遗传信息的物质基础。

　　6、RNA的种类及功能。

　　7、信使RNA的结构与功能。

　　8、转运RNA的结构与功能。

　　9、核蛋白体RNA的结构与功能。

　　10、核酸的理化性质：核酸的紫外吸收;核酸的变性与复性;核酸分子杂交。

　　第五章 酶

　　1、酶概念。

　　2、酶的分子组成：单纯酶，结合酶的概念;全酶、酶蛋白、辅助因子的概念;金属离子的功能;辅酶或辅基的概念及功能;B族维生素与辅酶的关系。

　　3、酶的活性中心：定义;必需基团、结合基团、催化基团、活性中心外的必需基团的概念和功能。

　　4、同工酶：概念，生理意义，医学应用。

　　5、酶促反应的特点：高效性，特异性，可调节性，不稳定性。

　　6、酶促反应的机制：能显著降低反应活化能。

　　7、酶催化反应的化学原理：诱导契合学说;中间复合物学说;酶催化反应的一些化学机制。

　　8、酶促反应动力学：(1)底物浓度对反应速度的影响：米氏方程式、Km与Vm的意义;(2) 酶浓度对反应速度的影响;(3)温度对反应速度的影响;(4)pH对反应速度的影响;(5)抑制剂对反应速度的影响：不可逆性抑制作用、可逆性抑制作用的概念。可逆性抑制作用：竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响;非竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响;反竞争性抑制的定义、对Km和Vm的影响;酶竞争性抑制在医学上的应用：磺胺类药物的作用机理。(6)激活剂对反应速度的影响。

　　9、酶的调节：(1)酶的别构调节;(2)酶的共价修饰调节;(3)酶原与酶原的激活;(4)酶含量的调节。

　　10、酶的分类与命名。

　　第六章 生物氧化

　　1、生物氧化的概念及特点。

　　2、呼吸链：呼吸链的概念;呼吸链中各成员的结构与功能;呼吸链的组成：NADH和FADH2这两条重要呼吸链的排列顺序。

　　3、氧化磷酸化和底物水平磷酸化：(1)氧化磷酸化和底物水平磷酸化的概念;磷氧比值;氧化磷酸化的偶联部位;(2)氧化磷酸化偶联机制：化学渗透假说;(3)ATP合酶的结构与作用机理;(4)ATP在能量代谢中的核心作用：高能键、高能化合物的概念;ATP的生成、储存和利用。

　　4、影响氧化磷酸化的因素：体内能量状态对氧化磷酸化的调节作用;常见抑制剂的抑制作用;甲状腺素的调节作用;线粒体DNA突变对氧化磷酸化的影响。

　　5、通过线粒体内膜的物质转运：胞浆中NADH的氧化：a-磷酸甘油穿梭和苹果酸-天冬氨酸穿梭作用的生理意义;腺苷酸转运蛋白;线粒体蛋白质的跨膜转运。

　　6、非线粒体氧化体系：微粒体氧化体系、过氧化物酶体氧化体系和超氧化物歧化酶。

　　第七章 糖代谢

　　1、糖的生理功能;糖的消化、吸收与转运;糖代谢的概况。

　　2、糖的无氧氧化：(1)糖无氧氧化(糖酵解)的定义;(2)糖无氧氧化的基本过程：糖酵解反应过程中ATP的生成和关键酶;(3)糖酵解的调节;(4)糖酵解的生理意义;(5)其他单糖的代谢。

　　3、糖的有氧氧化：定义，基本过程，糖有氧氧化的生理意义，生成ATP数量的计算，有氧氧化的调节，巴斯德效应。

　　4、三羧酸循环：定义，详细过程，关键酶及脱氢辅酶，三羧酸循环的特点及生理意义。

　　5、磷酸戊糖途径：定义，基本过程，关键酶，磷酸戊糖途径的调节，磷酸戊糖途径的生理意义。

　　6、糖原的合成与分解：定义，基本过程，关键酶，糖原合成与分解的调节。

　　7、糖异生途径：(1)糖异生途径：定义，基本过程，关键酶，糖异生的调节，糖异生的生理意义;(2)乳酸循环：定义，基本过程，生理意义;(3)葡萄糖的其他代谢途径：葡萄糖醛酸途径，多元醇途径，2,3-二磷酸甘油酸旁路。

　　8、血糖及其调节：(1)血糖的来源和去路;(2)血糖水平的激素调节：胰岛素作用的机理，胰高血糖素的作用机理;(3)血糖水平异常。

　　第八章 脂类代谢

　　1、脂质的化学：脂质的概念，分类，化学结构及主要功能，必需脂肪酸。

　　2、脂质的消化、吸收。

　　3、甘油三脂代谢：(1)甘油三脂的合成代谢：合成原料来源，基本过程，关键酶;(2)甘油三酯的分解代谢：①脂肪的动员;②甘油分解代谢的基本过程;③脂肪酸分解的基本过程：脂肪酸的激活，肉碱的穿梭作用，β-氧化的基本过程;④饱和脂肪酸氧化过程中ATP生成数量的计算;⑤酮体的生成与利用：酮体的定义，代谢的基本过程，代谢特点，关键酶，生理意义。

　　4、磷脂的代谢：(1)甘油磷脂的代谢：甘油磷脂的组成、分类及结构;甘油磷脂的合成及降解。(2)鞘磷脂的代谢：鞘磷脂的化学组成及结构;鞘磷脂的代谢。

　　5、胆固醇代谢：(1)胆固醇的合成：合成部位，合成原料，合成的基本过程，关键酶，合成的调节;(2)胆固醇的转化。

　　6、血浆脂蛋白代谢：(1)血脂的概念;(2)血浆脂蛋白的分类、组成及结构;(3)载脂蛋白的定义和功能;(4)血浆脂蛋白代谢：血浆脂蛋白代谢过程，血浆脂蛋白的主要功能;(5)血浆脂蛋白代谢异常。

　　7、类二十烷酸生物合成。

　　第九章 蛋白质的分解代谢

　　1、蛋白质的生理功能。

　　2、蛋白质的营养价值：(1)机体蛋白质营养状况的评价：氮平衡;(2)食物蛋白质营养价值评价：蛋白质的总量及必需氨基酸的种类和比例。

　　3、蛋白质的消化、吸收与腐败作用。

　　4、氨基酸的一般代谢：(1)体内蛋白质的降解;(2)体内氨基酸代谢概况;(3)氨基酸的脱氨基作用：①转氨基作用：定义，反应通式，维生素B6的作用，生理意义;②L-谷氨酸氧化脱氨基作用：定义，反应式，生理意义;③联合脱氨基作用：定义，主要方式，基本过程，生理意义;④氨基酸的其他脱氨基方式。(4)酮酸的代谢。

　　5、氨的代谢：(1)血氨的来源;(2)氨的转运：丙氨酸-葡萄糖循环;谷氨酰胺的运氨作用;(3)尿素的生成：①尿素循环的定义;②尿素的合成：合成的基本过程，关键酶，尿素循环的特点;③尿素合成的调节;④高血氨症和氨中毒。

　　6、个别氨基酸的代谢：(1)氨基酸脱羧基作用：生理活性物质的生成和作用;(2)一碳单位的代谢：概念，载体，一碳单位的来源和互变，生理意义;(3)含硫氨基酸的代谢：甲硫氨酸循环;(4)芳香族氨基酸的代谢。(5)支链氨基酸的代谢。

　　第十章 核酸的代谢

　　1、核苷酸的消化、吸收。

　　2、核苷酸的生物功能。

　　3、嘌呤核苷酸的合成代谢：(1)从头合成途径：概念，原料的来源;(2)补救途径：概念，反应过程;(3)脱氧核苷酸的生成;(4). 嘌呤核苷酸抗代谢物。

　　4、嘧啶核苷酸的合成代谢：(1)从头合成途径：概念，原料的来源;(2)补救途径：概念，反应的基本过程;(3)嘧啶核苷酸抗代谢物。

　　5、嘌呤核苷酸的分解代谢：分解的基本过程;分解终产物：尿酸。

　　6、嘧啶核苷酸的分解代谢：分解的基本过程，分解终产物。

　　第十一章 代谢及代谢调控

　　1、物质代谢的特点。

　　2、物质代谢的相互关系：各种能量物质的代谢相互联系相互制约;糖、脂和蛋白质代谢通过中间代谢物而相互联系。

　　3、组织、器官的代谢特点及联系。

　　4、物质代谢调节：(1)细胞水平的代谢调节：细胞内酶的隔离分布;关键酶的概念;关键酶的变构调节及变构调节的特点;酶的化学修饰调节及其调节特点;酶量的调节。(2)激素水平的代谢调节。(3)整体调节。

　　第十二章 DNA的生物合成

　　1、遗传学的中心学法则。

　　2、复制的基本规律：(1)半保留复制：概念，生物学意义。(2)双向复制：概念;复制起始点、复制叉、复制子的概念。(3)复制的半不连续性：概念;领头链、随从链、冈崎片段的概念;(4)DNA的合成方向。

　　3、DNA复制的酶学和拓扑学变化：(1)复制的化学反应：合成DNA的基本条件;(2)DNA聚合酶：原核生物DNA聚合酶的主要类型，结构及功能;真核生物DNA聚合酶的主要类型及功能;(3)复制保真性的酶学依据;(4)复制中的解链和DNA分子拓扑学变化：解螺旋酶、单链DNA结合蛋白、引物酶、拓扑异构酶I、拓扑异构酶II的功能;(5). DNA连接酶：功能。

　　4、DNA生物合成过程：(1)原核生物的DNA生物合成：基本过程;(2)真核生物的DNA生物合成：基本过程。端粒的概念，组成，作用原理，生物学意义。

　　5、逆转录和其他复制方式：(1)逆转录病毒和逆转录酶：逆转录的概念;(2)逆转录研究的意义;(3)滚环复制和D环复制。

　　6、DNA损伤：DNA损伤、突变的概念;引发突变的因素;DNA损伤的主要类型。

　　7、DNA损伤的修复：DNA损伤修复的主要类型及其机制。

　　8、DNA损伤和修复的意义。

　　9、基因突变与基因多态性。

　　第十三章 RNA生物合成

　　1、转录的概念;转录和复制的异同点。

　　2、原核生物转录的模板与酶：(1)不对称转录、结构基因、模板链、编码链的概念;模板链、编码链、转录产物、蛋白质肽链间的关系。(2)原核RNA聚合酶：RNA聚合酶的结构及各亚基的功能。(3)模板与酶的辨认结合：启动子的概念。

　　3、原核生物转录过程：基本过程。

　　4、真核生物的转录过程：真核生物RNA聚合酶的分类及功能;转录因子的概念及其功能;转录过程的一些特点。

　　5、真核生物转录后加工：(1)mRNA转录后加工：添加“帽子”、“尾巴”结构;断裂基因的剪接;mRNA编辑：概念，生物学意义。(2)rRNA的转录后加工：剪切;与蛋白质装配为核糖体。(3)tRNA的转录后加工：添加“氨基酸臂”;核苷酸的修饰;剪切和剪接。

　　6、RNA催化的自剪接作用。

　　7、RNA在细胞内的降解。

　　8、基因转录调控。

　　第十四章 蛋白质的生物合成

　　1、蛋白质生物合成体系的组成。

　　2、mRNA在蛋白质合成中的作用：mRNA是蛋白质生物合成的信息模板。遗传密码子的概念;密码子的特点：方向性、连续性、简并性、摆动性、通用性。起始密码子，终止密码子，开放阅读框的概念。

　　3、tRNA在蛋白质合成中的作用：tRNA是蛋白质合成时氨基酸的运载工具。

　　4、核糖体在蛋白质合成中的作用：核糖体是蛋白质生物合成的场所。核蛋白体的基本结构。

　　5、蛋白质生物合成需要的酶类和蛋白质因子。

　　6、氨基酸与tRNA的连接：氨基酰-tRNA合成酶的功能及翻译的保真性;特殊的起始氨基酰-tRNA：结构与功能。

　　7、蛋白质生物合成过程：蛋白质生物合成的基本过程。

　　8、蛋白质合成后加工和输送：(1)多肽链折叠为天然功能构象的蛋白质：分子伴侣的功能;(2)一级结构的修饰：肽链N-端和C-端的切除和化学修饰;氨基酸残基的化学修饰;水解加工生成活性蛋白质或多肽;(3)空间结构的修饰：亚基的聚合;辅基的连接;(4)蛋白质合成后的靶向输送：信号序列的作用;分泌型蛋白分泌蛋白质的基本过程。

　　9、蛋白质生物合成的干扰和抑制：(1)抗生素类抑制蛋白质的合成的机理;(2)其他干扰蛋白质合成的物质的作用机理。

　　参考书目：《生物化学》姚文兵主编，人民卫生出版社，第8版

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