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嘉兴大学硕士学位研究生招生考试初试自命题科目考试大纲
考试科目:生物化学
科目代码:338
一、考试形式与试卷结构
(一)试卷满分及考试时间
本试卷满分为150分,考试时间为180分钟。
(二)答题方式
答题方式为闭卷、笔试。
试卷由试题和答题纸组成;答案必须写在答题纸(由考点提供)相应的位置上。
(三)试卷题型结构
选择题
填空题
30 分
15 分
名词解释题 25分
简答题
论述题
50 分
30 分
二、考查目标(复习要求)
要求考生通过本考试展示以下几方面的能力:
深入理解生物化学的基本概念和原理:考生需对生物化学的基础知识有深刻的理解,
包括生物分子的组成、结构和功能,以及它们在细胞和生物体内的作用机制。
掌握生物分子的代谢途径及其调控机制:考生应熟悉糖类、脂类、蛋白质和核酸等生
物大分子的代谢过程,了解这些代谢途径的调控机制,以及它们在维持生物体正常生理功能
中的重要性。
运用生物化学知识分析和解决问题:考生需具备将理论知识应用于实际问题的能力,
能够运用生物化学的原理和技术手段分析生物学现象,解决生物技术与工程、制药工程等领
域中遇到的问题。
了解生物化学领域的前沿进展和应用:考生应关注生物化学领域的最新研究动态,理
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解其在生物技术、制药、医学等领域的应用前景,以及对未来科技发展的潜在影响。
通过本考试,考生将展示其对生物化学核心知识的理解、分析和应用能力,为进一步的
研究生学习和科研工作打下坚实的基础。考试内容将覆盖生物化学的基础理论、实验技术、
代谢调控以及学科交叉应用等多个方面。
三、考查范围或考试内容概要
1. 糖类
(1)概念:糖类、单糖、寡糖(双糖、低聚糖)、多糖以及单糖衍生物的概念。
(2)结构:单糖、多糖的特点、结构及表示法,异构现象、旋光性、不对称碳原子、构型、
构象的概念,手性分子的概念及手性化合物意义。
(3)性质:单糖、多糖的主要物理、化学性质。
2. 脂质
(1)脂类的概念、分类及其功能。
(2)脂肪结构特点,脂肪酸的种类和结构及其与生命活动的关系。
(3)复合脂的概念、分类与结构特点。
(4)固醇的概念、结构与种类。
3. 蛋白质化学
(1)蛋白质的重要性和元素组成:蛋白质的概念、重要性、元素组成和蛋白质含量测定。
(2)氨基酸:20 种天然氨基酸的结构特点、分类及三字母符号,主要物性与结构的关系;
两性解离、等电点及等电点 pI 与解离基团 pK 值的关系和计算方法;主要物理和化学性
质、光学活性及分析分离原理与方法。
(3)肽:肽的结构和命名;肽的理化性质;常见的天然活性肽;肽的合成过程中基团的活
化和保护。
(4)蛋白质的分类和结构:蛋白质的分类;蛋白质一、二、三、四级结构的概念及相关术
语;不同结构的主要作用力,一级结构和高级结构的关系,基本构象单元的结构特点及参数,
构象和构型的概念;维持蛋白质结构的作用及化学键,一级结构的测定方法;蛋白质结构与
功能关系的原理,以及肌红蛋白和血红蛋白的结构与功能。
(5)蛋白质的重要性质及其分离、纯化和表征:蛋白质的主要理化性质,包括胶体性质、
两性解离、等电点、超速离心法、沉降系数、透析、电泳、水化作用和胶凝作用,蛋白质的
沉淀、变性、复性、凝固、沉淀和变构作用;含量测定与纯度鉴定方法及原理,蛋白质纯化
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的方法、原理和过程。
4. 核酸化学
(1)核酸概念和分类:核酸的发现历史,概念、分类及分布特点,理解其重要性。
(2)核酸的结构;碱基、核苷、核苷酸、核苷酸衍生物及多核苷酸的概念、结构;核酸的
结构、表示方法及英文缩写符号;核酸的一、二、三、级结构的概念,双螺旋结构的特点及
重要参数;RNA的二、三级结构特征。
(3)核酸的物理化学性质:核苷酸、核酸的主要理化性质,包括两性解离、等电点、紫外
吸收特点核酸变性、复性、杂交的特点及解链温度与结构的关系。
(4)核酸的生物功能:DNA、RNA的生物功能。
(5)核酸的分离、提取和鉴定:DNA、RNA的分离纯化、鉴定和含量测定。
5. 酶化学
(1)酶通论:酶相关概念、命名原则及EC分类;化学本质与结构、重要辅酶的结构与功
能;酶催化作用的特性;酶的结构与功能,活性中心等概念,专一性分类、举例和专一性假
说;酶加快反应速率的机理及主要理论。
(2)酶的分离纯化:酶的分离纯化方法;酶活力及酶活力单位的概念;正确测定酶活力的
方法、条件及测定反应初速度的意义;比活力、纯化倍数、酶活回收率的概念及其计算。
(3)酶促反应动力学:底物浓度对酶反应速度的影响,米氏方程要点及最大反应速度和Km
的概念,Km测定的测定和计算方法;温度、pH、酶浓度、产物浓度对酶促反应的影响;抑
制剂对酶活的影响,不同抑制类型,可逆抑制的不同种类、特点及对Km和Vmax的影响。
(4)酶的作用机制和酶的调节:酶活调节方式、调节机制和影响酶催化效率的有关因素;
多酶体系、寡聚酶、同工酶、诱导酶、组成酶的概念;酶工程的含义,掌握酶的制备方法及
其应用。
6. 维生素
(1)维生素概述:概念、特点及分类;各种维生素的化学名称、功能及缺乏症对应关系。
(2)重要维生素结构与功能:各脂溶性维生素及维生素C的功能;维生素B族(VB1、VB2、
VB3、VB5、VB6、VB7、VB11、VB12)与辅酶的关系及作用。
7. 生物能学与生物氧化
(1)高能化合物:高能化合物的概念、类型、举例;ATP结构、作用和重要性;生物氧化
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的概念及其与物质代谢的关系。
(2)电子传递与呼吸链:呼吸链的概念、类型、组成、作用机制;传递体分类、结构特点
并举例。
(3)氧化磷酸化:线粒体膜结构特点;氧化磷酸化概念、作用机制;P/O比概念和呼吸链
产能换算;氧化磷酸化的抑制和解偶联。
(4)线粒体外的NADH的氧化磷酸化:两类穿梭机制及其产能换算。
8. 代谢总论
新陈代谢的概念:物质、能量代谢及其相关概念;中间代谢的一般研究方法;不同组织的代
谢特点。
9. 糖代谢
(1)糖的分解:淀粉、糖原等多糖的酶促水解;二糖等寡糖的分解。
(2)葡萄糖的分解:糖酵解全过程,包括涉及的酶及辅酶、生理意义;六碳糖进入糖酵解
过程及能量变化;糖酵解产物丙酮酸的去路;糖酵解过程的调控及生理意义。
(3)丙酮酸的代谢去路:丙酮酸的有氧氧化,丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA过程;柠檬酸
循环:掌握TCA途径,包括涉及的酶及辅酶、各反应步骤的特点、中间产物的生成、涉及
的底物水平磷酸化和NADH、FADH的生成;柠檬酸循环过程中的能量变化及其计算;TCA
循环的回补反应、产物的去路以及生物学意义;柠檬酸循环的调控;丙酮酸生成乙醇、乙酸、
乳酸、苹果酸、草酰乙酸等代谢途径。
(4)戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径:掌握戊糖磷酸途径的各反应步骤、涉及的酶、能
量变化和生物学意义;糖异生作用的过程、意义和调控,理解糖异生与糖酵解途径之间的联
系与区别;乙醛酸途径的过程和意义。
10. 脂代谢
(1)脂类分解代谢:脂类的酶促水解;甘油三酯的分解代谢,尤其甘油的代谢;脂肪酸的
β-氧化;不饱和脂肪酸经β-氧化彻底氧化为CO2和H2O过程中所产生能量的计算;脂肪酸
代谢的调节;酮体的组成、代谢过程及生物学意义。
(2)脂肪的合成代谢:两种甘油生物合成主要途径;脂肪酸的非线粒体酶系的合成代谢途
径,原料、辅酶和耗能。甘油和脂肪酸合成三酰甘油。
11. 蛋白质代谢和氨基酸代谢
(1)蛋白质的降解:蛋白质的降解途径,包括食物蛋白质的酶促分解和体内组织蛋白的泛
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素介导降解和溶酶体降解途径;体内氨基酸的来源和去路。
(2)氨基酸的分解代谢:氨基酸的分解代谢分类和共同分解反应,氨基酸的脱氨基方式和
脱羧基作用,分解产物特点和作用等。
(3)氨的转运和去路:氨的主要转运方式和尿素的生物合成途径;掌握鸟氨酸循环,描述
鸟氨酸循环的总反应式、意义和调节。氨基酸代谢异常与苯丙酮尿、肝性脑病等的联系。
(4)氨基酸的生物合成:必需氨基酸和非必需氨基酸的概念;氨基酸生物合成的三种主要
方式。
12. 核酸降解和核苷酸代谢
(1)核苷酸的降解:核酸的酶解过程;嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢,包括分解过程、产
物和相关代谢异常疾病及其治疗方法。
(2)核苷酸的生物合成:包括从头合成、补救途径的原料等;脱氧核糖核苷酸及核苷三磷
酸的生成。
13. 遗传信息的传递与表达
(1)DNA的生物合成:有关DNA复制的过程及涉及的酶类,DNA的半保留复制、半不连
续复制;复制子、复制叉、冈崎片段、前导链、后续链的概念;DNA复制的忠实性;DNA
突变的类型,DNA突变对蛋白质结构功能关系的影响;DNA的损失与修复作用。
(2)RNA的生物合成:RNA的合成过程及其所需酶类,有义链、启动子、终止子、模板
的概念;RNA分类及各RNA的作用,顺反子、外显子、内含子的概念,不对称转录和RNA
转录后的修饰加工过程;RNA复制两种较少见的形式,逆转录酶、RNA复制酶的概念。
(3)蛋白质的生物合成:遗传密码的概念、特点及密码子的重要性质;几个证明核酸是遗
传信息载体的经典实验;中心法则 、基因表达的概念、蛋白质生物合成体系中mRNA、tRNA
及核蛋白体(核糖体)在蛋白质生物合成中的作用;核糖体的结构、功能,掌握大肠杆菌肽
链合成的过程和能量消耗情况;蛋白质合成的抑制剂、基因表达调控中的操纵子调控系统和
真核生物基因表达调控的特点。
14 基因工程和蛋白质工程
(1)基因工程:基因工程的基本原理、操作步骤,基因的分离、合成和测序,克隆基因的
表达,基因的功能研究。
(2)蛋白质工程:蛋白质工程的基本原理、研究方法和应用。
(3)生物化学分离、分析技术:离心、层析、电泳等分离技术的原理和应用。
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主要参考书:
南京大学《普通生物化学》第6版,张冬梅、陈钧辉编写,2021年。
四、样卷:题型举例
一、选择题(每题2分,共30分)
1.下列哪种糖是动物体内唯一不能直接利用的单糖?(C )
A. 葡萄糖 B. 果糖 C. 乳糖 D. 核糖
2.下列哪种氨基酸属于酸性氨基酸?(B )
A. 赖氨酸 B. 谷氨酸 C. 胱氨酸 D. 色氨酸
余下略
二、填空题(每空1分,共15分)
1.蛋白质的基本组成单位是______。(氨基酸)
2.DNA 的双螺旋结构模型是由______和______提出的。(詹姆斯·沃森、弗朗西斯·克里克)
余下略
三、名词解释(每题5分,共25分)
1.糖异生作用:指非糖物质(如乳酸、甘油、生糖氨基酸等)转变为葡萄糖或糖原的过程。
2.氧化磷酸化:指电子传递链与ADP磷酸化生成ATP偶联的过程,是细胞获得能量的主要
方式。
余下略
四、简答题(每题10分,共50分)
1.简述蛋白质四级结构的概念和特征。
1) 概念:蛋白质四级结构是指由两条或多条肽链通过非共价键连接而成的结构。
2) 特征:四级结构具有以下特征:
3) 由多条肽链组成,每条肽链称为亚基。
4) 亚基之间通过非共价键连接,如氢键、疏水相互作用等。
5) 四级结构具有特定的空间构象。
6) 四级结构的功能与亚基的种类、数目和排列方式有关。
余下略
五、论述题(每题15分,共30分)
1.酶作为生物催化剂,其动力学特点使其在生物体内发挥着至关重要的作用,并在工业、
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医药等领域有着广泛的应用。请结合案例,详细阐述酶促反应的动力学特点。
1) 底物浓度的影响:酶促反应速率随底物浓度的增加而加快,直至达到最大反应速率。
例如,唾液淀粉酶催化淀粉分解,当我们咀嚼食物时,唾液淀粉酶与食物中的淀
粉接触,随着咀嚼时间的延长,底物浓度增加,淀粉分解速度加快,食物变得更
甜。
2) 酶浓度的影响:酶浓度与酶促反应速率成正比。例如,在酿酒过程中,酵母菌的繁
殖速度决定了酶的浓度,进而影响酒精的产生速度。因此,控制酵母菌的繁殖条
件可以调节酒精发酵的效率。
3) 温度的影响:温度对酶活性有双重影响。在一定范围内,温度升高可以加快酶反应
速度,但过高的温度会导致酶变性失活。例如,烹饪食物时,温度过高会导致食
物中的酶失活,从而影响食物的口感和营养。
4) pH的影响:不同的酶对pH的适应性不同,pH过高或过低都会导致酶活性降低。
例如,胃蛋白酶在酸性环境下活性最高,可以有效地分解蛋白质,帮助消化。而
胰蛋白酶在碱性环境下活性最高,可以分解胃蛋白酶分解后的蛋白质,进一步促
进消化。
5) 抑制剂的影响:抑制剂可以降低酶活性,根据抑制剂与酶的结合方式,可以分为可
逆抑制和不可逆抑制。例如,药物“奥美拉唑”通过抑制胃壁细胞中的H+/K+ATP
酶(质子泵),减少胃酸分泌,用于治疗胃溃疡和十二指肠溃疡。
6) 激活剂的影响:激活剂可以增强酶活性。例如,钙离子可以激活凝血酶原,促进血
液凝固。
7) 酶的特异性:酶对底物具有高度的特异性,只能催化特定的化学反应。例如,淀粉
酶只能催化淀粉分解,而不能催化蛋白质分解。
8) 酶的多样性:生物体内存在多种酶,每种酶都有其特定的功能。例如,唾液淀粉酶、
胃蛋白酶、胰蛋白酶分别催化淀粉、蛋白质的分解,共同完成食物的消化过程。
9) 酶的调控:酶活性受多种因素的调控,包括激素、神经递质等。例如,胰岛素可以
促进葡萄糖激酶的活性,促进葡萄糖的摄取和利用,降低血糖浓度。
10) 酶的应用:酶在工业、医药等领域有着广泛的应用。例如,酶制剂可以用于食品加
工、洗涤剂、制药等领域。
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